Předměty
Publikace
- The hydrogen bonds between Arg(423) and Glu(472) and other key residues, Asp(443), Ser(477), and Pro(489), are responsible for the formation and a different positioning of TNP-ATP and ATP within the nucleotide-binding site of Na+/K+-ATPase2004 | Matematicko-fyzikální fakulta
- Fluorescence competition assay for the assessment of ATP binding to an isolated domain of Na+,K+-ATPase2004 | Matematicko-fyzikální fakulta
- Eight amino acids form the ATP recognition site of Na+/K+-ATPase2003 | Matematicko-fyzikální fakulta, Ústřední knihovna
- Limitations in linearized analyses of binding equilibria: binding of TNP-ATP to the H-4-H-5 loop of Na/K-ATPase2003 | Matematicko-fyzikální fakulta, Ústřední knihovna
- Fluorescenční proteiny - zářící makromolekuly odhalující buněčná tajemství2018 | Matematicko-fyzikální fakulta
- Yeast Tok1p channel is a major contributor to membrane potential maintenance under chemical stress2017 | Matematicko-fyzikální fakulta, Přírodovědecká fakulta
- H+ translocation by weak acid uncouplers is independent of H electrochemical gradient2017 | Matematicko-fyzikální fakulta
- A novel method for assessment of local pH in periplasmic space and of cell surface potential in yeast2017 | Matematicko-fyzikální fakulta
- Molekulární stroje2017 | Matematicko-fyzikální fakulta
- Enhanced Sensitivity of pHluorin-Based Monitoring of Intracellular pH Changes Achieved through Synchronously Scanned Fluorescence Spectra2015 | Matematicko-fyzikální fakulta
Loading network view...