Publikace
- 14-3-3 protein inhibits CaMKK1 by blocking the kinase active site with its last two C-terminal helices2023 | Přírodovědecká fakulta, Matematicko-fyzikální fakulta, Ústřední knihovna
- 14-3-3-protein regulates Nedd4-2 by modulating interactions between HECT and WW domains2021 | Přírodovědecká fakulta, 1. lékařská fakulta, Fakulta tělesné výchovy a sportu
- 14-3-3 proteins inactivate DAPK2 by promoting its dimerization and protecting key regulatory phosphosites2021 | Přírodovědecká fakulta, Matematicko-fyzikální fakulta, Ústřední knihovna
- Phosphorylated full-length Tau interacts with 14-3-3 proteins via two short phosphorylated sequences, each occupying a binding groove of 14-3-3 dimer2021 | Přírodovědecká fakulta
- 14-3-3 protein binding blocks the dimerization interface of caspase-22020 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- Stabilization of Protein–Protein Interactions between CaMKK2 and 14–3–3 by Fusicoccins2020 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- The activity of Saccharomyces cerevisiae Na+, K+/H+ antiporter Nha1 is negatively regulated by 14-3-3 protein binding at serine 4812019 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
- 14-3-3 protein directly interacts with the kinase domain of calcium/calmodulin-dependent protein kinase kinase (CaMKK2)2018 | Přírodovědecká fakulta, Matematicko-fyzikální fakulta, Ústřední knihovna
- Human procaspase-2 phosphorylation at both S139 and S164 is required for 14-3-3 binding2017 | Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna, 1. lékařská fakulta, Fakulta tělesné výchovy a sportu
- Structural Insight into the 14-3-3 Protein-dependent Inhibition of Protein Kinase ASK1 (Apoptosis Signal-regulating kinase 1)2016 | Přírodovědecká fakulta, Matematicko-fyzikální fakulta, Ústřední knihovna
Loading network view...