ℹ️
🇨🇿
Hledání
Hledat osoby relevantní k dotazu "sekrece"
sekrece
Osoba
Předměty
Osoby
Publikace
Studium
Mgr. Pavla Vaňková Ph.D.
Akademický pracovník na Přírodovědecká fakulta
10 publikací
Publikace
publication
In-solution structure and oligomerization of human histone deacetylase 6 - an integrative approach
2023 |
Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
publication
A single evolutionarily divergent mutation determines the different FAD-binding affinities of human and rat NQO1 due to site-specific phosphorylation
2022 |
Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
publication
Allosteric Communication in the Multifunctional and Redox NQO1 Protein Studied by Cavity-Making Mutations
2022 |
Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
publication
Structural basis of the pleiotropic and specific phenotypic consequences of missense mutations in the multifunctional NAD(P)H:quinone oxidoreductase 1 and their pharmacological rescue
2021 |
Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
publication
Conserved cysteine dioxidation enhances membrane interaction of human Cl(-) intracellular channel 5
2020 |
Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
publication
The interaction of the mitochondrial protein importer TOMM34 with HSP70 is regulated by TOMM34 phosphorylation and binding to 14-3-3 adaptors
2020 |
Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
publication
Structural basis of heterotetrameric assembly and disease mutations in the human cis-prenyltransferase complex
2020 |
Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
publication
HSPA1A conformational mutants reveal a conserved structural unit in Hsp70 proteins
2020 |
Přírodovědecká fakulta
publication
A Dynamic Core in Human NQO1 Controls the Functional and Stability Effects of Ligand Binding and Their Communication across the Enzyme Dimer
2019 |
Přírodovědecká fakulta, Ústřední knihovna
publication
Human Stress-inducible Hsp70 Has a High Propensity to Form ATP-dependent Antiparallel Dimers That Are Differentially Regulated by Cochaperone Binding
2019 |
Přírodovědecká fakulta
Loading network view...