Bodová mutace ve vápník-vážící doméně VP1 proteinu myšího polyomaviru nebrání tvorbě viru podobných částic, ale pozměňuje interakce VP1 s buněčnými strukturami Saccharomyces cerevisiae.
Abstrakt
Gen polyomaviru myši pro hlavní strukturální protein, VN1, s bodem mutací v kapse vápníku vazba (VP1(Ala)), byl vyjádřen v Saccharomyces cerevisiae a v systému rekombinanty výraz. Překvapivě tvoří VP1(Ala), viru podobných částic (VLPs) v jader buněk kvasinky a hmyz.
VN1 (Ala)-VLPs vyrobené v S. cerevisiae jsou nestabilní a na rozdíl od divokých VN1 (VP1(wt))-VLPs, že rozebrat během postupu pro čištění a skladování. Na rozdíl od VP1(wt) VP1(Ala) nespolupracuje s mitotický vřeteno kvasnic.
Nicméně divokých a mutovaných VN1 inhibovat růst buňky kvasinek. Inhibice je závislý na tábor.
Produkce VP1(Ala) a VN1 (wt)-VLPs v buňkách hmyzu rovněž odhalila rozdíly v jejich interakcí s mobilní protein(s). Tedy mutace v kapse vápenatý VN1 mění, stability a povrchové zmasilosti VLPs spíše než schopnost VN1 self-assemble.