Studovali jsme konformaci C-koncového segmentu BMH proteinů pomocí řady biofyzikálních technik: dynamického rozptylu světla, sedimentačních rychlostí, sedimentační rovnováhy, časově-rozlišeného dohasínání anisotropie fluorescence a gelové permeační chromatografie. Ukázali jsme, že C-koncový segment BMH proteinů zaujímá velmi otevřenou a nataženou konformaci, která zabraňuje jeho vazbě do vazebného místa, což zvětšuje molekulární velikost.Zdá se tedy, že C-koncový segment BMH proteinů nefunguje jako autoinhibitor.