Publikace na Přírodovědecká fakulta, Matematicko-fyzikální fakulta |
2010
Abstrakt
Studovali jsme vliv vazby 14-3-3 proteinu na strukturu RGS3 pomocí časově-rozlišené tryptofanové fluorescence a rentgenové krystalografie. Naše výsledky ukazují, že vazba 14-3-3 proteinu indukuje strukturní změny v jak N-terminální části, tak i C-terminální RGS doméně fosforylovaného RGS3.
Krystalová struktura RGS domény ukazuje, že konformační změna indukovaná 14-3-3 proteinem ovlivňuje oblast RGS domény, která interaguje s G alfa podjednotkou. To vysvětluje inhibiční vliv vazby 14-3-3 proteinu na GAP aktivitu RGS3.