Spolupráce mezi podjednotkami má zásadní význam pro vysoko-afinitní vazbu N-acetyl-D-hexosaminu na volné dimery a dimery buněčné formy lidské CD69
2010
Abstrakt
CD69 je nejčasnější aktivační lymfocytární antigen a univerzální spouštěcí molekula exprimovaná v místě aktivní imunitní odpovědi. Vazba GlcNA na lidský dimerní CD69 byla následována rovnovážnou dialýzou, fluorescenční titrací, a NMR.
Zřejmá spolupráce byla pozorována ve vysoké afinitě vazby (Kd = 4,0 X 10-7 M) sacharidů na dvě podjednotky dimerního CD69 (Hillův koeficient 1,94). Kontorlní monosacharid ManNAc nebyl vázán lidským CD69, a oba monosacharidy neměly žádný vliv na strukturu receptoru.
Nicméně, monomerní CD69 získaný mutací Q93 a R134 vystaveným na dimerním rozhraní prokázala mnohem nižší afinitu k GlcNAc (Kd = 1,3 X 10-5 M) a žadnou kooperativitu (Hillův koeficient 1,07).