- Limitations in linearized analyses of binding equilibria: binding of TNP-ATP to the H-4-H-5 loop of Na/K-ATPase2003 | Matematicko-fyzikální fakulta, Ústřední knihovna
- Limitations in linearized analyses of binding equilibria: binding of TNP-ATP to the H4-H5 loop of Na/K-ATPase2003 | 2. lékařská fakulta
- The hydrogen bonds between Arg(423) and Glu(472) and other key residues, Asp(443), Ser(477), and Pro(489), are responsible for the formation and a different positioning of TNP-ATP and ATP within the nucleotide-binding site of Na+/K+-ATPase2004 | 2. lékařská fakulta
- The phosphatase activity of the isolated H-4-H-5 loop of Na+/K+ ATPase resides outside its ATP binding site2004 | 2. lékařská fakulta
- Phe475 and Glu446 but not Ser445 participate in ATP-binding to the alfa-subunit of NA/K-ATPase2002 | Přírodovědecká fakulta
- The hydrogen bonds between Arg(423) and Glu(472) and other key residues, Asp(443), Ser(477), and Pro(489), are responsible for the formation and a different positioning of TNP-ATP and ATP within the nucleotide-binding site of Na+/K+-ATPase2004 | Matematicko-fyzikální fakulta
- ATP vazebné místo C-konce vanilloidního receptoru2007 | Přírodovědecká fakulta
- Fluorescence competition assay for the assessment of ATP binding to an isolated domain of Na+,K+-ATPase2004 | 2. lékařská fakulta
- Voltametrické stanovení ekotoxických nitrovaných sloučenin pomocí leštěné stříbrné pevné amalgámové kompozitní elektrody2012 | Přírodovědecká fakulta
- Phe475 and Glu446 but not Ser445 participate in ATP-binding to the alfa-subunit of NA/K-ATPase2002 | Matematicko-fyzikální fakulta, 1. lékařská fakulta